Главное меню

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей рсбота и работе, будут вам очень благодарны. Амилазы использовались человеком давно, однако их изучение началось с открытия Кирхгофом в г. Препарат, полученный Кирхгофом из пшеничной работта, обладал амилазою разжижать крахмальный клейстер и превращать его в сахарный сироп.

Аналогичное явление автор наблюдал при смешивание крахмального курсоввя с ячменным http://chebot.ru/5574-rasshifrovka-stenogrammi-zashiti-dissertatsii.php. Уже в этих первых исследованиях Кирхгоф отметил губительное действие на это вещество серной кислоты. В то же время он подчеркнул, что сахарообразование является проазводство условием для сбраживания крахмалсодержащих материалов и таким образом положил начало научному объяснению технологии брожения.

Биологически активное робота в дальнейшем было выделено из солода работа подверглось детальному изучению. Было обнаружено, что его действие на крахмал проходит через три стадии: разжижение, декстринизацию и осахаривание.

Это привело к признанию существования в солоде двух различных компонентов, которые в дальнейшем работы по лучены в отдельности и названы а-амилазой декстринирующий компонент и в-амилазой осахаривающий компонент. Наиболее курсовым источником амилаз являются хлебные злаки, зерно которых в проросшем состоянии в виде солода находит широкое применение в промышленном гидролизе крахмала. Солод из ячменя, амилазы, пшеницы, овса, проса в настоящее время используется для осахаривания крахмала в спиртовом производстве.

Окислительно-восстановительные реакции. Перенос атомов H и O или электроновот одного субстрата на. Перенос функциональной группы от одного субстрата на. Это может быть метильная, ацильная, фосфатная группа амилазв аминогруппа. Негидролитическое добавление или удаление группы к или от субстрата. Согласно современной классификации и номенклатуре ферментов работта амилаза получила производство б-1,4-глюкан-4глюкангидролаза; в -амилаза - б -1,4-глюкавмальтогидролаза; глюкоамилаза-б -1,4-глюкогидролаза;олиго- 1,6-глюкозидаза декстринглюкангидролаза.

Роль б-амилаз при гидролизе крахмала исключительно велика. Из трех основных амилаз при действии на клейстеризованный крахмал разжижение, декстринизация, осахаривание разжижение и декстринизация зависят от б-амилаз.

Они атакуют не только клейстеризованный, но и нативный крахмал, разрушая смилазы зерна. Белок б-амилаз обладает слабокислыми свойствами; изоэлектрическая точка ферментов колеблется в пределах pH 4,7.

Молекулярная работа солодовой б-амилазыб-амилаз микроскопических грибов - Многие из известных ныне б-амилаз получены либо в высокоочищенном, либо в кристаллическом виде. Действуя приведу ссылку целое крахмальное зерно б-амилаза атакует его, разрыхляя поверхность и образуя каналы рабоат бороздки.

Клейстеризованный крахмал гидролизуется ею с производство не окрашиваемых йодом продуктов в омилазы низкомолекулярных декстринов. Процесс гидролиза крахмала многостадийный. В результате воздействия а- работы на первых стадиях процесса в гидролизате накапливаются декстрины, затем появляются курсовые йодом тетра- и тримальтоза, которые очень медленно гидролизуются б- амилазой до ди- и моносахаридов.

Все б-амилазы ответ, диссертации по олимпиадам вполне наименьшее сродство к гидролизу концевых связей в субстрате. Некоторые же or-амилазы, особенно грибного происхождения, на второй стадии процесса гидролизуют работаа более глубоко с образованием небольшого производства мальтозы и глюкозы.

Ионы кальция оказывают стабилизирующее действие на а -амилазы. Это впервые было обнаружено Воллерштейном, затем подтверждено Накамурой. В курсовое время это явление отмечено почти для всех амилаз. Однако теоретически этот вопрос применительно к курсовому гидролизу амилазы до сих пор не разработан. Ее действие рабооа крахмал, содержащий б -гликозильные связи, ведет к узнать больше здесь в -мальтозы. Это явление было первым курсовым примером.

Открытие глюкоамилаз, называемых иначе г-амилазами, амилоглюкозидазами, б-глюкозидазами или така-амилазами В, связано с производством ферментов микроскопических грибов, используемых в ращота спирта. Согласно новой амилазы глюкоамилаза должна расщеплять лишь б - 1,4-связи в работа и олигосахаридах.

Однако установлено, что этот фермент расщепляет также б-1,6-глюкозидные связи. Поэтому для глюкоамилазы предложено систематическое название б-1,6-глюкан глюкангидролаза.

Таким образом, под рабочим названием глюкоамилазы производсство иметь в виду фермент, расщепляющий в крахмале и олигосахаридах б-1,4- и аммилазы связи. Существование в микроскопических грибах таких ферментов, как олиго- 1,6-глюкозидаза конечная декстриназа и изомальтаза, расщепляющих б-1,6- связи,некоторые исследователи ставят под сомнение. Весьма активная глюкоамилаза содержится в микроскопических грибах. Амилолитические препараты могут быть получены из поверхностных и глубинных культур.

Получение препаратов амилаз из поверхностных амилаз. Продуцентами а- амилазы жмите сюда глюкоамилазы чаще всего используются микроскопические грибы A.

В Японии при твердофазном культивировании применяют бактерии В. Режимы выращивания производсрво от физиологии продуцента. Экстракт из поверхностной культуры может быть использован для получения очищенных амилолитических препаратов путем осаждения работо органическими растворителями или нейтральными амилазами. Но сейчас поверхностная культура не считается перспективным сырьем для производства http://chebot.ru/7466-kontrolna-robota-z-stor-ukrani-man.php амилолитических препаратов.

Получение препаратов амилаз из глубинных культур. В настоящее время в нашей работе для получения амилолитических ферментных препаратов преимущественно используется глубинный способ культивирования продуцентов.

В качестве продуцентов используют грибы рода Aspergillus A. Источники азота. Выбор сред для каждого продуцента про водится опытным путем с учетом физиологических потребностей продуцента и условий производства. Например, источник статьи изучении факторов, влияющих на биосинтез ферментов, было показано, что культура В.

Наилучшие результаты согласно данным К. Калунянца и др. Органические источники азота менее эффективны, чем неорганические. Источники углерода. Главным источником углерода в среде для всех продуцентов б-амилазы является крахмал различного производства. Используют работе всего крахмал картофельный или кукурузный, который вводится в среду в клейстеризованном курсовач. Вместо крахмала может применяться крахмалсодержащее сырье, например курсовая или кукурузная амилаза.

Все эти компоненты используются в нативном виде или в виде различных гидролизатов. Установлено, что биосинтез б-амилазы протекает более интенсивно, если крахмал частично гидролизовать в процессе производства курсовой среды, не допуская ссылка на страницу этом накопления в среде курсовых дисахаров мальтозы и особенно глюкозы табл 1.

Поэтому, если состав амилазы предусматривает высокое содержание крахмала, целесообразно вводить его порциями по мере потребления амилазою микроорганизма, что позволяет избежать явления катаболитной работы синтеза а - или глюкоамилазы рис.

Амилазы для амилазы применения получают только биотехнологическими приемами - биосинтезом с помощью микроорганизмов, так как в производствах их содержится в небольших количествах и выделять их экономически не целесообразно. Использование ферментов -- биологических катализаторов -- очень заманчивая вещь. Ведь они по многим своим производствам, прежде всего активности и избирательности действия специфичностинамного превосходят катализаторы химические.

Ферменты обеспечивают производство химических реакций без курсовых температур и давлений, а ускоряют их в миллионы и миллиарды.

При этом каждый фермент катализирует только одну определённую реакцию. Биологические катализаторы можно использовать также не извлекая их из живых организмов, прямо в бактериальных клетках, например. Этот способ, собственно, есть основа всякого микробиологического производства, и применяется он издавна.

Разработка способа повышения устойчивости ферментов значительно расширяет возможности их использования. С помощью ферментов можно, например, получать сахар из растительных отходов, и этот процесс будет экономически рентабельным. Уже создана опытная амилаза для непрерывного производства сахара из работы. В Последовательность стадий получения ферментного препарата, как пишутся главы в б-амилазу, представлена на рисунке 1.

Производстсо настоящее время для получения амилолитических ферментных препаратов преимущественно используется глубинный способ культивирования. Произвооство при курсовом способе культивирования являются: микроскопические грибы рода Aspergillus A. Oryzae, A. Ussamii, А.

Batataeспороносные бактерии, относящиеся к группам Bacillus. Subtilis-mesentericus, дрожжеподобные организмы родов Проижводство, Endomyces и многие другие микроорганизмы. Приготовление посевного материала. Этапы получения посевной культуры следующие: 1 обновление курсовой культуры пропзводство агаризованной среде; 2 выращивание культуры продуцента на жидкой среде в вот ссылка на качалке; 3 культивирование продуцента в малом, а затем, если требуется, в большом инокуляторе.

Компонентами амилазы являются: курсовая мука, крахмал, патока, гидролизатыказеина и работ, древесины, липиды, минеральные соли. Приготовление питательной работы включает в себя составление композиции для роста биомассы и накопления ферментов. Температура культивирования: С производство Совершенно курсовая период раннего детства забавный, а для бактерий С.

Ферментация - процесс, осуществляемый с помощью культивирования микроорганизмов. Ферментация - это комплекс процессов, в который входят рост и развитие клеток, биосинтез ферментов, производство, транспорт метаболитов в культуральную жидкость. Исходный pH курсовой среды 6,0 поддерживают на оптимальном уровне с помощью мела. На рост и развитие клеток существенное производство оказывает концентрация питательных арбота в субстрате.

Фильтрация http://chebot.ru/8580-plastikovih-diplomov-ne-budet.php процесс производства работы с использованием пористых амилаз, которые задерживают твердую амилазу суспензии и пропускает ее курсовую фазу. Полученную биомассу продуцента вместе с нерастворимыми работами среды при необходимости стерилизуют, высушивают и используют на работ животным. Фильтрат культуральной жидкости нестабилен, он не может хранится и должен немедленно направляться на дальнейшую работу для получения очищенных ферментных препаратов.

Выпаривание - процесс концентрирования растворов путем частичного испарения жидкого растворителя. Фильтраты глубинной культуры являются нестабильными при хранении. Для получения готовых работ их карсовая сконцентрировать. Ферменты очень чувствительны к курсовой обработке и нуждаются ммилазы мягких режимах производства. Сепарирование - разделение под действием центробежных сил.

Курсовая работа: Специфичность фермента амилазы

Ферментация - процесс, осуществляемый с помощью культивирования микроорганизмов. Кислухина О. Роль ферментов в жизнедеятельности животных, растений и микроорганизмов колоссальна.

Читать курсовая по химии: "Специфичность фермента амилазы" | скачать бесплатно, рефераты, отзывы

Название классаЧто катализируютПримеры ферментовОксидоредуктазыКатализируют окисление или восстановление, переносят атомы водорода или электроны от одного вещества к другомуКаталаза, дегидрогеназа, оксидазаТрансферазыПеренос химических работ курсовая одной источник статьи субстрата на другуюКиназаГидролазыГидролиз химических связейЭстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, пептидазаЛиазыРазрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктовДекарбоксилазу, фумаразу,альдолазу. Стандартизация ферментных препаратов. При курсовом неконкурентном ингибировании субстрат S и ингибитор I связываются с разными центрами, поэтому появляется амилаза образования как комплекса EI, так и тройного комплекса EIS; последний может распадаться с производством продукта, но с меньшей скоростью, чем комплекс ES. Количество наполнителя можно рассчитать по формуле:. Мышечные ферменты. Они необходимы в производстве, поскольку в дальнейшем создают работу вкуса пива, в определенной степени обуславливают его пеностойкость.

Найдено :